совокупность превращений
белков (См.
Белки) и продуктов их распада - аминокислот в организмах. Б. о. - существенная часть обмена веществ (См.
Обмен веществ). Поскольку
обмен аминокислот тесно связан с обменом других азотистых соединений, Б. о. часто включают в более общее понятие азотистого обмена. У автотрофных организмов - растений (кроме грибов) и хемосинтезирующих бактерий - Б. о. начинается с усвоения неорганического азота и синтеза аминокислот и амидов (см.
Азот в организме). У человека и животных лишь часть аминокислот (т. н. заменимых) может синтезироваться в организме из более простых органических соединений. Другая часть - незаменимые аминокислоты - должна поступать с пищей (обычно в составе
белков). Белки, содержащиеся в различных пищевых продуктах, подвергаются в пищеварительном тракте перевариванию (расщеплению под действием протеолитических ферментов (См.
Протеолитические ферменты) - пепсина, трипсина, химотрипсина и др.) до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по органам и тканям (см.
Пищеварение).
В тканях растений также имеются протеолитические ферменты, гидролитические расщепляющие белки. Дальнейшие процессы Б. о. у растений и животных по существу являются обменом аминокислот. Значительная часть аминокислот идёт на образование и восполнение различных
белков организма, в том числе функционально активных
белков (ферменты, гормоны, антитела и т.п.), а также пластических, структурных и др. (см.
Белки, биосинтез). В то же время белки организма подвергаются постоянному распаду и обновлению, пополняя фонд свободных аминокислот. Другая часть аминокислот используется для образования ряда низкомолекулярных гормонов (См.
Гормоны), биологически активных пептидов (См.
Пептиды), аминов (См.
Амины), пигментов (См.
Пигменты) и других веществ, необходимых для жизнедеятельности. Так, для образования пуриновых оснований (См.
Пуриновые основания)используется аминокислота глицин; аспарагиновая кислота идёт для синтеза пиримидиновых оснований (См.
Пиримидиновые основания). Глицин является главным источником образования пигментной группировки гемоглобина. Гормоны щитовидной железы - тироксин и его производные и гормоны надпочечника - адреналин и норадреналин - образуются из аминокислоты тирозина. Триптофан служит источником образования аминов биогенных (См.
Амины биогенные), а также (частично) никотиновой кислоты (См.
Никотиновая кислота) и её производных. Ряд других азотистых веществ животного организма, как, например,
Глутатион, карнозин,
Анзерин,
Креатин и другие, являются продуктами соединения или превращения аминокислот.
Алкалоиды у растений также образуются из аминокислот.
Взаимное превращение аминокислот в значительной мере обусловлено широко распространённым у всех организмов ферментативным процессом переноса аминогруппы -
Переаминированием, открытым советским учёными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Избыток аминокислот подвергается процессам ферментативного распада. Наиболее общей начальной реакцией распада аминокислот является
Дезаминирование, главным образом окислительное дезаминирование, после которого безазотистый остаток молекулы аминокислоты распадается до конечных продуктов - двуокиси углерода, воды и азота, отщепляемого в виде аммиака.
У животных аммиак обезвреживается путём синтеза мочевины (она образуется у человека, млекопитающих и некоторых других животных в печени и выделяется с мочой) или мочевой кислоты (у птиц, пресмыкающихся и насекомых) и частично выделяется в виде аммонийных солей. У растений (и части бактерий) неорганический аммонийный азот может реутилизироваться, т. е. включаться вновь в синтез аминокислот и амидов, а затем белков. В этих процессах большую роль играют амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот - аспарагин и глутамин, являющиеся важнейшими резервными соединениями азота у растений. Эти соединения играют важную роль и в организме животных. Мочевина найдена также и в ряде растений; установлена её существенная роль в обезвреживании аммиака у грибов, бактерий и высших растений. В отличие от животных, у растений мочевина может при образовании достаточного количества углеводов снова включиться в процессы синтеза белка. Т. о., принципиальное отличие Б. о. у животных и растений в том, что растения синтезируют белок, предварительно образуя аминокислоты и амиды из неорганических веществ, а образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак снова включается (через глутамин, аспарагин и мочевину) в ресинтез белка. Напротив, животные и человек синтезируют белок из аминокислот, получаемых с пищей и частично образованных в результате переаминирования; продукты расщепления аминокислот выделяются из организма. Промежуточные этапы Б. о. у растений и животных имеют много общего.
Соотношение общего количества азота, поступившего в организм человека или животного, и выделенного азота называют азотистым балансом. Азотистый баланс зависит не только от количества потребленных
белков, вида, возраста и физиологического состояния организма, но и от аминокислотного состава
белков пищи. Если организм обеспечен незаменимыми аминокислотами в должном соотношении, то
Азотистое равновесие может быть установлено при минимальном приёме белка с пищей. Регуляция Б. о. в организме животных и человека осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии в
Гипоталамусе центра Б. о.) и путём изменения выделения гормонов щитовидной и другими эндокринными железами (см.
Гормональная регуляция).
Вопросы Б. о. имеют большое практическое значение для медицины (нормы белкового питания (См.
Питание), нарушения Б. о. при тех или иных заболеваниях и их лечение) и для сельского хозяйства (мясной откорм скота, условия, способствующие увеличению белка в зерне, и др.).
Лит.: Браунштейн А. Е., Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949; Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964, гл. 13; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Фердман Д. Л., Биохимия, 3 изд., М., 1966, гл. 17.
И. Б. Збарский.
![Луис Корвалан]]](https://commons.wikimedia.org/wiki/Special:FilePath/Stamps of Germany (DDR) 1973, MiNr 1890.jpg?width=200 "Луис Корвалан]]")
 1973, MiNr 1890.jpg?width=120)
